Теория скольжения нитей

Теория скольжения нитей

Читайте также:

  1. A) Естественно-правовая теория
  2. Quot;Трудовая" теория Ф. Энгельса
  3. VIII.1. ТЕОРИЯ
  4. А) Теория экономики предложения
  5. А. Оппозиция логичных и нелогичных действий как исходноеотношение социальной системы. Теория действия Парето и теория действия Вебера
  6. А.Бандура и теория социального обучения.
  7. Административная теория А. Файоля.
  8. Административная теория Л. Файоля
  9. Айсысы экономикалық теорияның пәні болып табылады?
  10. Аксиология. Теория ценностей

Способ сокращения волокон скелетной мышцы был определен в результате двух различных исследований, проведенных в начале 1950-х годов при участии ученых Эндрю и Хью Хаксли. В то время, когда Хью Хаксли проводил свои исследования при помощи электронного микроскопа, Эндрю Хаксли использовал интерференционный микроскоп для изучения характеристик мышечных волокон лягушки во время сокращения и расслабления. Он обнаружил, что во время сокращения светлый диск становился короче, тогда как длина темного диска не изменялась; в то же время бледная Н-зона в темном диске сужалась и могла вообще исчезнуть. Оба ученых независимо друг от друга выдвинули предположение, что полученные ими результаты можно объяснить скользящим движением филаментов актина и миозина относительно друг друга. Теория скольжения филаментов сегодня является общепризнанной. Кратко ее сущность состоит в следующем.

Установлено, что во время сокращения (укорочения) саркомера длина тонкого и толстого филаментов не меняется. При этом неизменной особенностью сокращения является центральное положение толстого филамента в саркомере, посередине между Z-дисками. При поступлении по аксону мотонейрона нервного импульса нервные окончания выделяют нейромедиатор – ацетилхолин, который «привязывается» к рецепторам сарколеммы. При достаточном его количестве электрический заряд передается по всей длине волокна. Этот процесс называется развитием потенциала действия. Кроме деполяризации мембраны мышечного волокна, электрический импульс проходит через сеть трубочек волокна (Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум) во внутреннюю часть клетки. Поступление электрического импульса приводит к выделению значительного количества ионов Са 2+ в саркоплазму. Следует заметить, что концентрация ионов Са 2+ в саркоплазматическом ретикулуме выше, чем в саркоплазме. После этого ионы Са 2+ связываются с тропонином, который начинает процесс сокращения, «поднимая» молекулы тропомиозина с активных участков актиновых филаментов.

Миозин в покое неактивен, так как на его головке находится отрицательно заряженный комплекс Mg, ATФ, не позволяющий белку проявлять АТФ-азные свойства. После поступления ионов Са 2+ происходит нейтрализация заряда на головке, что приводит миозин в возбужденное состояние. После этого миозиновые головки начинают прикрепляться к активным участкам актинового филамента.

Когда миозиновая головка толстого филамента прикрепляется к тонкому филаменту, между толстым и тонким филаментами образуется поперечный мостик. При взаимодействии с актином каждая миозиновая молекула ежесекундно гидролизует до 10 молекул АТФ. За счет энергии, высвобождающейся при расщеплении АТФ, миозиновая головка поворачивается, что приводит к скольжению толстого и тонкого филаментов относительно друг друга. В конце гребка (поворота) к миозиновой головке присоединяется новая молекула АТФ, что приводит к отделению головки от актина и присоединению к новому активному участку тонкого филамента до тех пор, пока миозиновые головки не достигнут Z-диска. Так как при сокращении саркомера расстояние между Z-дисками уменьшается, происходит уменьшение его длины. Одновременное сокращение всех саркомеров приводит к уменьшению длины миофибриллы и мышечного волокна. Ввиду того, что саркомер представляет собой не плоскую, а объемную структуру, при его сокращении происходит не только уменьшение его длины, но и увеличение его поперечного сечения (когда тонкие нити втягиваются в толстые), поперечного сечения мышечных волокон и всей мышцы. рис.1.5.

Рис. 1.5. Схема, иллюстрирующая взаимодействие толстого и тонкого филаментов (Л. Страйер, 1985)

Прекращение нервного импульса приводит к расщеплению ацетилхолина и разрыву поперечных мостиков между актином и миозином. Благодаря действию «кальциевого насоса» ионы Са 2+ возвращаются в саркоплазматический ретикулум, актин и миозин инактивируются, длина саркомера возвращается к исходному значению. Мышца расслабляется. Мышечное сокращение может продолжаться до тех пор, пока не истощатся запасы ионов кальция. Затем они снова перекачиваются в саркоплазматический ретикулум посредством активной системы «кальциевого насоса». Следует отметить, что для осуществления этого процесса необходима энергия АТФ.

Каким образом доставляется энергия к филаментам? Кроме участка для прикрепления к тонкому филаменту, миозиновая головка содержит участок, в котором локализуется АТФ. Освобождающая вследствие реакции гидролиза (расщепления АТФ) энергия используется для прикрепления миозиновой головки к тонкому филаменту, а после осуществления поворота головки – для отделения миозиновой головки от тонкого филамента.

Дата добавления: 2015-01-15 ; просмотров: 17 ; Нарушение авторских прав

Н.Е. Huxley и A.F. Huxley независимо друг от друга в 1954г. предложили для объяснения механизма мышечного сокращения теорию скольжения нитей. Согласно данной теории, укорочение саркомера, а, следовательно, и мышечного волокна в момент сокращения происходит благодаря активному скольжению тонких (актиновых) нитей относительно толстых (миозиновых) нитей. Укорочение заканчивается, когда актиновые филаменты глубоко втягиваются по направлению к центру диска, который определяет границы саркомеров. При расслаблении или растяжении мышцы область взаимного перекрывания тонких и толстых филаментов сужается.

Скользящее движение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга обусловлено силами, генерируемыми при взаимодействии поперечных мостиков с актиновыми филаментами.

Поперечные мостики должны последовательно прикрепиться к актиновому филаменту, развить силу, отойти и вновь прикрепиться в другом месте. Для того чтобы поддерживать активное сокращение, поперечные мостики должны работать асинхронно, т.е. в любой момент времени часть из них прикреплена к актину, тогда как другие отсоединены. После отсоединения поперечный мостик должен вновь прикрепиться к актиновому филаменту, но уже дальше, в сторону Z-пластинок, внося тем самым вклад в активное скольжение вдоль указанного направления.

Читайте также:  Пантера альбинос фото

Один из основных вопросов по поводу функционирования поперечных мостиков относится к преобразованию химической энергии в механическую. Как же все-таки поперечные мостики генерируют силу для скольжения толстых и тонких филаментов друг относительно друга? По этому поводу высказан ряд гипотез. Широкое распространение получила точка зрения, что сила генерируется за счет колебания или вращения миозиновой головки и затем передается на толстую нить через шейку молекулы миозина. Шейка образует мостиковый шарнир, расположенный между головкой миозиновой молекулы и толстым филаментом. В данной гипотезе мостиковый шарнир выступает как соединение между головкой миозина и толстым филаментом, которое передает силу, развиваемую при вращении головки на актиновом филаменте.

Исследования механических свойств сокращающейся мышцы, проведенные Хаксли и Симмонсом, подтвердили такую точку зрения на функцию поперечных мостиков. Авторы показали, что основная часть упругого компонента мышцы, включенная последовательно с сократительным элементом, находится в самих поперечных мостиках, предположительно в мостиковом шарнире. Они высказали мысль, что упругое растяжение шарнира служит важным моментом в процессе запасания механической энергии при вращении головки миозина вокруг актинового филамента. В соответствии с данной гипотезой вращение генерируется несколькими центрами миозиновой головки, которые поочередно взаимодействуют с центрами на актиновом филаменте.

Упругость мостикового шарнира способствует вращению головки без заметных скачкообразных колебаний развиваемой силы. Растянувшись, мостиковый шарнир будет передавать свое усилие толстому филаменту мягко, содействуя активации скольжения филаментов. Один из главных аргументов-это то, что, по данным Хаксли и Симмонса, последовательно соединенный упругий компонент мышечного волокна пропорционален величине взаимного перекрывания тонких и толстых филаментов, а следовательно, пропорционален числу присоединенных поперечных мостиков. Авторы также установили, что внезапно возникающее небольшое укорочение сопровождается очень быстрым возрастанием развиваемого усилия; они объясняют это лишь поворотом головок поперечных мостиков, взаимодействующих с актином, в более стабильное положение.

Данные о роли ионов кальция в сократительной активности мышц накапливались довольно медленно. Кальций активен в саркоплазме при такой низкой (10 -6 М и менее) концентрации, что до открытия кальцийхелатных реагентов, например ЭДТА и ЭГТА, ее невозможно было поддерживать в экспериментальных растворах. Дело в том, что даже в бидистиллированной воде концентрация ионов кальция превышает 10 -6 М. Самые первые доказательства физиологической роли Са 2+ представлены в работах Рингера и Бакстона. Авторы обнаружили, что изолированное сердце лягушки прекращает сокращения при отсутствии кальция в омывающем растворе. Так появились раствор Рингера и другие физиологические солевые растворы.

Камада и Киносита, а затем Хейлбрун и Вертинский проверяли участие Са 2+ в регуляции мышечного сокращения путем введения разных катионов внутрь мышечных волокон. Из всех изученных ионов только кальций вызывал сокращение при концентрациях, соизмеримых с концентрациями Са 2+ обычно наблюдаемыми в живой ткани. Впоследствии было обнаружено, что скелетная мышца не сокращается в ответ на деполяризацию мембраны, если исчерпаны запасы кальция во внутренних депо, а подвергнутые предварительной экстракции препараты волокон скелетной мышцы не сокращаются при добавлении АТФ, если отсутствует Са 2+ .

Количественная зависимость между концентрацией свободного Са 2+ в саркоплазме и силой мышечного сокращения была установлена сравнительно недавно. Для проведения анализа удаляли поверхностную мембрану, и оголенные миофибриллы обрабатывали растворами кальция различной концентрации. Сила возрастает от нуля при концентрации кальция около 10 -8 М до максимального значения при концентрации кальция около 5х10 -6 М. Данная зависимость между силой и концентрацией Са 2+ аналогична зависимости между АТФазной активностью (скоростью гидролиза АТФ) гомогенизированных миофибрилл и концентрацией Са 2+ . Такое совпадение характеристик наводило на мысль, что Са 2+ служит кофактором АТФазной активности миозина. Но оказалось, что это не так.

АТФазная активность чистого раствора миозина довольно низкая, но сильно возрастает при добавлении очищенного актина. Это указывает на то, что АТФазный центр миозина активируется при связывании миозина с актином. В интактной мышце активация АТФазного центра миозина осуществляется при присоединении поперечного мостика к активному филаменту. Эксперименты, проведенные в лаборатории Эбаши, показали, что тропонин и тропомиозин, лежащие вдоль актиновой спирали, препятствуют присоединению миозиновых поперечных мостиков к актину. Тропонин – единственный белок в актиновых и миозиновых филаментах поперечнополосатых мышц позвоночных животных, имеющий высокое химическое сродство к Са 2+ . Каждый тропониновый комплекс связывает четыре иона кальция. Тропониновые комплексы расположены вдоль актинового филамента через каждые 40 нм, прикрепляясь одновременно к актиновому филаменту и молекуле тропомиозина. В состоянии покоя положение тропомиозина конформационно препятствует соединению головок миозина с актиновым филаментом. Связывая Са 2+ , тропонин претерпевает конформационные изменения, в результате чего молекула тропомиозина смещается и освобождает дорогу миозиновым поперечным мостикам для прикрепления к актиновым центрам. Следовательно, присоединение Са 2+ к тропонину устраняет постоянно существующее препятствие для взаимодействия поперечных мостиков с актином. Из результатов экспериментов, сделан вывод, что ингибирование присоединения мостиков снимается при концентрации свободного Са 2+ свыше 10 -7 М.

Сказанное выше объясняет роль Са 2+ в регуляции актин-миозинового взаимодействия в скелетных и сердечной мышце позвоночных животных. В большинстве других мышц роль кальция иная. Есть еще по крайней мере два механизма кальцийзависимой регуляции актин-миозинового взаимодействия. В поперечнополосатых мышцах большинства беспозвоночных животных кальций инициирует сокращение, присоединяясь к легким полипептидным цепям миозина в головках поперечных мостиков. В гладких мышцах позвоночных животных и в немышечном актомиозине сокращение контролируется кальцийзависимым фосфорилированием миозиновой головки.

В мышце, находящейся в состоянии покоя, внутренняя система ограниченных мембранами компартментов, называемая саркоплазматическим ретикулумом, активно поглощает Са 2+ . Благодаря этому процессу уровень свободных ионов кальция не поднимается выше 10 -7 М. При такой концентрации поперечные мостики неактивны, потому что с тропонином связывается лишь очень небольшое количество кальция. Таким образом, удаление Са 2+ из саркоплазмы в ретикулуме заставляет мышцу расслабляться после сокращения.

Читайте также:  Geneticlab nutrition отзывы bcaa

Поскольку АТФ поставляет энергию для сокращения, напрашивается вывод, что удаление АТФ тоже вызовет расслабление мышцы. Но оказалось, что этого не происходит.

Мышца становится напряженной и не поддается растяжению при исчерпании всех ее запасов АТФ и фосфагенов. Это состояние известно как трупное окоченение, и обусловлено оно тем, что поперечные мостики не могут отделиться от актиновых филаментов. О том, что для расслабления мышцы нужен Мg 2+ -АТФ, известно со времени проведения первых экспериментов с экстрагированными глицерином препаратами мышц. В присутствии Са 2+ и Мg 2+ -АТФ глицеринизированная мышца сокращается, а при удалении Са 2+ – расслабляется. Расслабление, как и сокращение, происходит только в присутствии Мg 2+ -АТФ. В нормальных условиях, когда мышца обеспечена АТФ, мостики легко отделяются. Затем, если концентрация свободного саркоплазматического Са 2+ становится ниже уровня, необходимого для процесса присоединения поперечных мостиков к актиновым филаментам, мышца расслабляется.

Итак, расслабление мышцы зависит от наличия Мg 2+ -АТФ, необходимого для разрушения актомиозинового комплекса, и от внутриклеточной концентрации кальция, которая должна быть достаточно низкой для предотвращения нового прикрепления мостиков к актиновым филаментам.

С чего начинается поступление Са 2+ в СР? Если мембраны СР выделить с помощью фракционирования, они образуют микроскопические везикулы диаметром 1 мкм. Везикулы способны поглощать кальций из окружающей среды. Если к ним добавить щавелевую кислоту, то внутри везикул по мере увеличения в них концентрации Са 2+ будет осаждаться оксалат кальция. Это говорит об активном транспорте кальция мембраной ретикулума. В нефракционированной мышечной ткани осадок оксалата кальция можно обнаружить с помощью электронного микроскопа в терминальных цистернах. Способность СР к накоплению кальция довольно высокая, что обеспечивает поддержание концентрации свободного Са 2+ в саркоплазме расслабленной мышцы ниже 10 -7 М. Этот уровень Са 2+ достаточен для разрушения связи кальция с тропонином и предотвращения сокращения. Способность СР поглощать Са 2+ из миоплазмы зависит от активности молекул кальциевого насоса. На электронных микрофотографиях, полученных методом замораживания-скалывания, молекулы насоса плотно прижаты («плечом к плечу») в мембранах, формирующих продольные элементы СР. Как и в других активных транспортных системах, в качестве источника энергии кальциевый насос СР использует АТФ.

Как только стало известно, что в СР накапливаются ионы кальция, исследователи начали склоняться к мысли о том, что мышечное сокращение инициируется Са 2+ , высвобождаемым в саркоплазму из внутренней среды цистерн СР. Сокращение активируется кальцием, высвобожденным из СР, а поверхностный электрический сигнал, т.е. ПД, поступает в глубокие области мышечного волокна с помощью Т-трубочек. Более того, Т-трубочки образуют тесные контакты с концевыми цистернами саркоплазматического ретикулума. Но как электрический сигнал из Т-трубочек передается в СР, давая команду к высвобождению Са 2+ в ответ на деполяризацию Т-трубочки, долгое время оставалось загадкой. Сейчас, кажется, на этот важный вопрос можно ответить. Очевидно, что при деполяризации Т-трубочек сигнал доставляется к концевым цистернам СР посредством внутриклеточных молекул-посредников. Недавние исследования, проведенные в Калифорнийском университете, показали, что высвобождение Са 2+ из СР и последующее сокращение одиночного поперечного волокна могут индуцироваться инозитол-1,4,5- трифосфатом (ИФ3). Это внутриклеточная молекула-посредник, образующаяся при разложении связанного с мембраной фосфатидилинозитола, которая, как известно, стимулирует высвобождение Са 2+ из внутриклеточных хранилищ в некоторых тканях. В отношении мышц есть сведения, что вещества, блокирующие образование ИФ3, нарушают сопряжение процессов сокращения волокна и деполяризации мембран. Показано, что такими вещества мешают нормальному высвобождению Са 2+ из СР в ответ на электрическое возбуждение мышцы. И, наконец, вещества, блокирующие ферментативное разложение ИФ3, напротив, усиливают эффективность ИФ3, в инициации сокращения мышечного волокна. Такого рода данные послужили поводом для возникновения гипотезы, утверждающей, что деполяризация Т-трубочек вызывает образование ИФ3, а уже затем ИФ3, действует как внутриклеточный посредник, индуцирующий высвобождение Са 2+ из СР (рис.5).

Согласно этой гипотезе, начальная стадия сопряжения процесса «возбуждение – сокращение» сопровождается распространением возбуждения по поверхности системы Т-трубочек и представляет собой активацию чувствительных к электрическому напряжению ферментов, расположенных на мембране данных трубочек рядом с концевыми цистернами СР. Эти гипотетические ферменты, по-видимому, столь же чувствительны к изменению электрического поля мембраны, как натриевый канал, и реагируют на это изменение конформационным сдвигом. Вызванный деполяризацией мембраны конформационный сдвиг переводит фермент из неактивной формы в активную. И уже этот активный фермент прямо или косвенно определяет образование ИФ3. Затем ИФ3 диффундирует на короткое расстояние и достигает мембраны концевой цистерны СР, где, связавшись с рецептором, заставляет открываться кальциевые каналы. Ионы кальция, скопившиеся в относительно высокой концентрации в просвете СР, продолжают выходить наружу до тех пор, пока не произойдет ферментативное разрушение ИФ3 и каналы не закроются. Потом с помощью активного транспорта высвобожденные из СР ионы кальция возвращаются на прежнее место.

Процессы, контролирующие сокращение скелетной мышцы, изображены в общем виде на рис.6. Приведем их перечень.

1. Поверхностная мембрана мышечного волокна деполяризуется под влиянием потенциала действия или (в некоторых мышцах) под влиянием синаптических потенциалов.

Читайте также:  Диета джилиан майклс на русском

2. Потенциал действия поступает в глубь мышечного волокна по Т-трубочкам.

3. В ответ на деполяризацию Т-трубочек сигнал, который, вероятно, опосредуется молекулами ИФ3, распространяется от этих трубочек к концевым цистернам саркоплазматического ретикулума.

4. Этот химический посредник вызывает открытие кальциевых каналов в СР и высвобождение секвестированных там ионов кальция.

5. Концентрация свободного Са 2+ в миоплазме возрастает от значения 10 -7 М и ниже (в покое) до приблизительно 10 -6 М и более (в активном состоянии). Кальций соединяется с тропонином, вызывая в молекуле этого белка конформационные изменения.

6. Конформационные изменения молекулы тропомиозина устраняют пространственное препятствие для присоединения поперечных мостиков к актиновым филаментам.

7. Миозиновые поперечные мостики прикрепляются к актиновым филаментам и вступают в последовательное взаимодействие с их центрами, что вызывает вращение миозиновой головки относительно актиновых филаментов и натяжение мостикового шарнира.

8. Натяжение мостикового шарнира приводит к активному вхождению актиновых филаментов в А-диск. Саркомер слегка укорачивается.

9. Прежде чем произойдет следующий цикл движения миозинового поперечного мостика, АТФ (связанная с АТФазным центром на миозиновой головке) гидролизуется и освобожденная при этом энергия запасается в виде конформационного изменения в молекуле миозина. Миозиновая головка отходит и затем вновь готова присоединиться к следующему центру, расположенному по длине актинового филамента. Во время одиночного сокращения каждый поперечный мостик по мере своего продвижения к Z-пластинке вдоль актинового филамента прикрепляется, подтягивается и отсоединяется множество раз.

10. Наконец, в результате активной работы СР уровень Са 2+ в саркоплазме снова понижается, и тропомиозин начинает препятствовать присоединению поперечных мостиков. Мышца остается расслабленной до тех пор, пока не произойдет следующая деполяризации мембраны.

Между структурой саркотубулярной системы и функцией мышцы существует интересная связь. Те мышцы, которые сокращаются и расслабляются очень быстро, имеют высокоразвитый СР и обширную сеть Т-трубочек. А те мышцы, сокращение и расслабление которых происходит медленно, соответственно имеют менее развитый СР. Различные скорости сокращения и расслабления, по-видимому, коррелируют с эффективностью СР в регуляции изменений концентрации кальция, которые в свою очередь запускают и останавливают сократительный механизм.

Было установлено, что саркомеры изменяют свою длину при сокращении или растяжении мышцы. При этом ширина Л-дисков в обоих случаях не меняется. В то же время при укорочении мыш­цы /-диски и //-зона становятся более узкими и, наоборот, при растяжении расширяются. Электронно-микроскопические ис­следования структуры саркомера при укорочении и растяже­нии мышцы обнаружили, что миозиновые (Л-диск) и актино­вые (/-диск) филаменты не изменяют своей длины при измене­нии протяженности саркомера (рис. 2.25). Меняется лишь шири­на участка взаимного перекрывания актиновых и миозиновых компонентов. Эти факты легли в основу теории, объясняющей мышечное сокращение, предложенной в начале 50-х годов XX в. X. Хаксли и А. Хаксли — теории скольжения нитей. Согласно дан­ной теории укорочение саркомера, а следовательно, и мышечного волокна в момент сокращения происходит благодаря скольжению тонких (актиновых) нитей относительно толстых (миозиновых). Укорочение заканчивается, когда актиновые филаменты макси­мально втягиваются по направлению к центру Л-диска. При рас-

ZЛиния I 1 I II 1 1у£,, 4 шарнирМиозиновая

г,.д„„-„» лго Отделение Гидролиз АГЯ^ головки

Рис. 2.25. Гипотеза скользящих нитей:

А — взаимоотношения миофиламентов в процессе укорочения двух саркомеров; Б — модель функционирования поперечного мостика, согласно которой на миозино­вой головке имеется 4 центра связывания. Эти центры от Мх до Щ последовательно (слева направо) взаимодействуют с центрами актинового филамента; В — общая схема цикла работы поперечного мостика

слаблении мышцы область взаимного перекрытия филаментов уменьшается. Скольжение филаментов относительно друг друга происходит под действием силы, которая возникает при после­довательном связывании нескольких центров миозиновой го­ловки с определенными участками на актиновых филаментах. Механизм сокращения состоит в перемещении (протягивании) актиновых нитей вдоль миозиновых к центру саркомера за счет «гребных» движений головок миозина, периодически прикреп­ляющихся к актиновым филаментам, т. е. за счет поперечных ак-томиозиновых мостиков. Амплитуда движений составляет около 20 нм, а частота — 5. 50 кол/с. Каждый мостик то соединяется и тянет нить, то отсоединяется и ждет «условий» для нового при­крепления. Поскольку огромное количество мостиков работает несинхронно, их общая «тяга» в результате оказывается равно­мерной во времени.

Согласно имеющимся экспериментальным данным механизм цикличности работы миозиновых мостиков представляется следу­ющим образом. В покоящейся мышце мостик обладает опреде­ленной энергией, запасенной в результате фосфорилирования ми­озина, но он не может соединиться с актиновой спиралью, по­скольку между ними в продольных бороздках спирали находятся нити белка тропомиозина с глобулой тропонина. При возбужде-80

нии мышцы во внутриклеточном пространстве увеличивается кон­центрация ионов кальция, который в присутствии АТФ вызывает изменения в конформации тропонина, в результате чего смещает­ся нить тропомиозина и головка миозина получает возможность соединиться с актином. Соединение головки фосфорилированно-го миозина с актином приводит к сгибанию головки и перемеще­нию нити актина на один шаг (20 нм) с последующим разрывом мостика. Энергию на такой единичный акт дает разрыв макро-эргической фосфатной связи, включенной фосфорилактомио-зином. Затем происходит уменьшение локальной концентрации ионов кальция и удаление их от тропонинового комплекса. Тро-помиозин снова блокирует актин, а миозин, в свою очередь, фос-форилируется за счет АТФ. Здесь важно отметить, что АТФ наря­ду со снабжением энергией системы для ее дальнейшей работы способствует временному разобщению нитей и делает возмож­ным растяжение мышцы под влиянием внешних сил. При исчез­новении АТФ из миоплазмы развивается непрерывное сокраще­ние — контрактура.

Ссылка на основную публикацию
Творог количество белков
Творог – полезный кисломолочный продукт, который важен на каждом этапе тренировочного процесса. Он важен для организма в качестве источника белка...
Таурин его применение и вред
В 1827 году немецкие учёные Фридрих Тидеман и Леопольд Гмелин выделили из бычьей желчи биологически активное вещество. Оно было названо...
Таурин и алкоголь
Результат проверки совместимости лекарства Кардиоактив таурин и Алкоголя. Можно ли выпивать во время и сразу после курса лечения данным препаратом....
Творог на диете дюкана
Творожный вариант диеты Дюкан Тем, кто выбрал диету Дюкана в качестве методики похудения, следует знать, что творог – это один...
Adblock detector